Infertilità e chemio da bimbi: la scommessa del testicolo in freezer
30 Luglio 2026
Cameron Diaz, 53 anni, è diventata mamma per la terza volta
8 Agosto 2026
Infertilità e chemio da bimbi: la scommessa del testicolo in freezer
30 Luglio 2026
Cameron Diaz, 53 anni, è diventata mamma per la terza volta
8 Agosto 2026

Fecondazione: l’aggancio molecolare da cui comincia la vita

Un foro minuscolo nell’involucro dell’uovo può decidere se la fecondazione avverrà oppure no. Nell’abalone, mollusco marino usato da decenni come modello per studiare la riproduzione, lo spermatozoo deve attraversare una barriera proteica chiamata vitelline envelope, simile per funzione alla zona pellucida dei vertebrati. Per riuscirci libera la lisina, una proteina acrosomiale di circa 16 kilodalton capace di riconoscere alcuni componenti dell’involucro e aprire localmente un varco. Il nuovo preprint pubblicato su bioRxiv il 29 luglio 2026 suggerisce che questo riconoscimento sia più complesso e più robusto di quanto si pensasse. Al centro del lavoro c’è VEZP14, una proteina ovulare finora rimasta in secondo piano rispetto a VERL, considerata storicamente il principale recettore della lisina.

VERL è una gigantesca glicoproteina, nell’ordine di circa 1.000 kilodalton, la cui regione iniziale comprende 22 domini ripetuti di tipo ZP-N coinvolti nell’interazione con lo spermatozoo. Ma l’involucro ovulare non è formato da un solo attore: studi precedenti vi hanno identificato almeno 30 proteine contenenti domini ZP. VEZP14 è una paraloga di VERL, cioè deriva da un’antica duplicazione genetica, ed era già nota per legare la lisina con un’affinità simile. Il nuovo studio aggiunge però un tassello decisivo: la struttura tridimensionale del dominio VEZP14-N1, osservato sia da solo sia in complesso con lisina. Nonostante condivida appena circa il 20 per cento della sequenza con le regioni corrispondenti di VERLVEZP14-N1 presenta una superficie di aggancio sostanzialmente equivalente. Gli amminoacidi sono cambiati molto, ma la geometria con cui la proteina riconosce il partner maschile è rimasta sorprendentemente simile.

Il dato aiuta a spiegare uno dei paradossi della biologia riproduttiva. Le proteine coinvolte nella fecondazione sono spesso tra le più rapide a evolvere, sottoposte a pressioni selettive che possono favorire il riconoscimento tra individui della stessa specie e contribuire, nel tempo, all’isolamento riproduttivo. Eppure il loro compito richiede una precisione estrema: lo spermatozoo non può “quasi” riconoscere l’ovulo, perché da quell’aggancio dipendono l’apertura della barriera e una sequenza di eventi irreversibiliIl preprint indica che l’evoluzione potrebbe conservare non tanto una sequenza immutabile, quanto una particolare architettura della superficie di contatto. È come se una serratura potesse essere ricostruita con materiali diversi, continuando però ad accogliere la stessa chiave. Questa elasticità permetterebbe alle proteine di cambiare rapidamente senza compromettere l’evento da cui dipende una nuova generazione.

La scoperta rafforza anche l’ipotesi della “mimica molecolare”, formulata in precedenza per spiegare perché proteine ovulari duplicate possano legare la lisina in modo simile pur seguendo traiettorie evolutive differenti. Proteine diverse dell’involucro potrebbero offrire alla lisina superfici funzionalmente equivalenti, agendo in modo cooperativo oppure come esche capaci di modularne la disponibilità. VERL, quindi, potrebbe non essere l’unico interlocutore decisivo, ma il componente principale di una rete più affollataLa fecondazione emergerebbe così non da una singola coppia molecolare, ma da un paesaggio di interazioni parzialmente ridondanti, capace di assorbire la variabilità evolutiva. La prudenza resta necessaria: il lavoro è un preprint e non ha ancora superato la revisione paritaria. Ma il messaggio è potente. All’inizio della vita, la continuità non dipende dal mantenere identiche le molecole, bensì dal preservare, attraverso milioni di anni di mutazioni, una superficie abbastanza precisa da continuare a riconoscersi.

Nishio S., Wang H., Jovine L. How a single sperm protein recognizes highly divergent egg coat components. bioRxiv [Preprint]. 2026; 2026.07.29.741504. doi: 10.64898/2026.07.29.741504.

FONTE MONDO SANITÀ